Hemoglobin

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Struktur 3-dimensi hemoglobin

Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh,[1] pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.

Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia.

Struktur[sunting | sunting sumber]

Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang menahan satu atom besi; atom besi ini merupakan situs/loka ikatan oksigen. Porfirin yang mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari.

Gugus heme

Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing dua subunit alfa dan beta yang terikat secara nonkovalen. Subunit-subunitnya mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap subunit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memiliki kapasitas empat molekul oksigen:

Reaksi bertahap:

  • Hb + O2 <-> HbO2
  • HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2
  • Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3
  • Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4

Reaksi keseluruhan:

  • Hb + 4O2 -> Hb(O2)4

Referensi[sunting | sunting sumber]

  1. ^ "Hemoglobin". WebMD. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2010-02-04. Diakses tanggal 2010-02-20. 

Pranala luar[sunting | sunting sumber]