Keratin: Perbedaan antara revisi

Konten dihapus Konten ditambahkan

Sebaris

Revisi terkini sejak 19 Januari 2024 18.01

Gambar microscopik filamen keratin di dalam sel.

Keratin adalah keluarga dari protein skleroprotein. Keratin merupakan materi dasar penyusun lapisan kulit manusia. Keratin juga merupakan materi dasar penyusun rambut dan kuku^[1].

Keratin monomer saling terikat dan membentuk filamen intermediat yang liat tidak dapat larut dan membentuk jaringan yang keras yang ditemukan pada reptil, burung, amfibi, dan mamalia. Satu-satunya unsur biologi yang diketahui mempengaruhi kekuatan lapisan keratin adalah kitin.^[2]^[3]^[4]

Jenis-jenis keratin

Alfa keratin adalah keratin yang bersifat keras dan tidak larut di dalam air. Sifat alfa keratin yang tidak larut di dalam air disebabkan oleh kandungan asam amino hidrofobiknya. Alfa keratin juga kaya akan gugus R seperti fenilalanin, isoluenin, metionin, alanin, dan valin.^[1]

Beta keratin juga merupakan skleroprotein yang tidak larut di dalam air, namun ia lebih mampu untuk meregang, fleksibel dan lentur. Pada beta keratin, tidak ditemukan ikatan hidrogen di dalam rantai konformasi beta, melainkan hanya ada ikatan hidrogen antar rantai, di antara ikatan peptida rantai polipeptida yang berdekatan danalam konformasi yang lebih melebar. Hanya gugus R residu asam amino dengan ukuran yang relatif kecil yang bisa membentuk struktur ini^[1]

Referensi

^ ^a ^b ^c M.Si, Dr La Ode Sumarlin (2023-02-14). BIOKIMIA: Dasar-Dasar Biomolekul dan Konsep Metabolisme. PT. RajaGrafindo Persada - Rajawali Pers. ISBN 978-623-231-171-8.
^ "Keratin". Webster's Online Dictionary. ^{[pranala nonaktif permanen]}
^ Vincenta, Julian F.V.; Wegst, Ulrike G.K. (1 July 2004). "Design and mechanical properties of insect cuticle" (PDF). Arthropod Structure & Development. 33 (3): 187–199. doi:10.1016/j.asd.2004.05.006. Diarsipkan (PDF) dari versi asli tanggal 2013-05-12. Diakses tanggal 2013-01-23.
^ Tombolato L, Novitskaya EE, Chen PY, Sheppard FA, McKittrick J (2010). "Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin" (PDF). Acta Biomater. 6 (2): 319–30. doi:10.1016/j.actbio.2009.06.033. PMID 19577667. Diarsipkan (PDF) dari versi asli tanggal 2015-09-24. Diakses tanggal 2013-01-23.

ΑPranala luar

ᾳ

Artikel bertopik biologi ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

[:0-1] M.Si, Dr La Ode Sumarlin (2023-02-14). BIOKIMIA: Dasar-Dasar Biomolekul dan Konsep Metabolisme. PT. RajaGrafindo Persada - Rajawali Pers. ISBN 978-623-231-171-8.

[2] "Keratin". Webster's Online Dictionary. ^{[pranala nonaktif permanen]}

[3] Vincenta, Julian F.V.; Wegst, Ulrike G.K. (1 July 2004). "Design and mechanical properties of insect cuticle" (PDF). Arthropod Structure & Development. 33 (3): 187–199. doi:10.1016/j.asd.2004.05.006. Diarsipkan (PDF) dari versi asli tanggal 2013-05-12. Diakses tanggal 2013-01-23.

[4] Tombolato L, Novitskaya EE, Chen PY, Sheppard FA, McKittrick J (2010). "Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin" (PDF). Acta Biomater. 6 (2): 319–30. doi:10.1016/j.actbio.2009.06.033. PMID 19577667. Diarsipkan (PDF) dari versi asli tanggal 2015-09-24. Diakses tanggal 2013-01-23.

[1]

[2]

[3]

[4]

@@ Baris 1: / Baris 1: @@
-[[Image:KeratinF9.png|thumb|right|370px|Gambar microscopik filamen keratin di dalam sel.]]
+[[Berkas:KeratinF9.png|jmpl|ka|370px|Gambar microscopik filamen keratin di dalam sel.]]
-'''Keratin''' adalah keluarga dari [[protein]] skleroprotein. Keratin merupakan materi dasar penyusun lapisan kulit manusia. Keratin juga merupakan materi dasar penyusun [[rambut]] dan [[kuku]].
+'''Keratin''' adalah keluarga dari [[protein]] skleroprotein. Keratin merupakan materi dasar penyusun lapisan kulit manusia. Keratin juga merupakan materi dasar penyusun [[rambut]] dan [[kuku]]<ref name=":0">{{Cite book|last=M.Si|first=Dr La Ode Sumarlin|date=2023-02-14|url=https://books.google.co.id/books?id=GLStEAAAQBAJ&pg=PA94&dq=asam+karboksilat)+adalah+golongan+asam+organik+alifatik+yang+memiliki+gugus+karboksil&hl=id&newbks=1&newbks_redir=0&sa=X&ved=2ahUKEwjknrHK1emDAxVUamwGHcULDPYQ6AF6BAgJEAI#v=onepage&q&f=false|title=BIOKIMIA: Dasar-Dasar Biomolekul dan Konsep Metabolisme|publisher=PT. RajaGrafindo Persada - Rajawali Pers|isbn=978-623-231-171-8|language=id}}</ref>.
-Keratin [[monomer]] saling terikat dan membentuk [[filamen intermediat]] yang liat tidak dapat larut dan membentuk jaringan yang keras yang ditemukan pada [[reptil]], [[burung]], [[amfibi]], dan [[mamalia]]. Satu-satunya unsur [[biologi]] yang diketahui mempengaruhi kekuatan lapisan keratin adalah [[kitin]].<ref>{{cite web |title=Keratin |work=Webster's Online Dictionary |url=http://www.websters-online-dictionary.org/definitions/Keratin}}</ref><ref>{{cite journal |author=Vincenta, Julian F.V.; Wegst, Ulrike G.K. |title=Design and mechanical properties of insect cuticle |journal=Arthropod Structure & Development |volume=33 |issue=3 |pages=187–199 |date=1 July 2004 |doi=10.1016/j.asd.2004.05.006 |url=http://biomimetic.pbworks.com/f/Design%2Band%2Bmechanical%2Bproperties%2BofVincent.pdf |format=PDF}}</ref><ref>{{cite journal |author=Tombolato L, Novitskaya EE, Chen PY, Sheppard FA, McKittrick J |title=Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin |journal=Acta Biomater |volume=6 |issue=2 |pages=319–30 |year=2010 |month=February |pmid=19577667 |doi=10.1016/j.actbio.2009.06.033 |url=http://www.rhinoresourcecenter.com/pdf_files/126/1263373670.pdf |format=PDF}}</ref>
+Keratin [[monomer]] saling terikat dan membentuk [[filamen intermediat]] yang liat tidak dapat larut dan membentuk jaringan yang keras yang ditemukan pada [[reptil]], [[burung]], [[amfibi]], dan [[mamalia]]. Satu-satunya unsur [[biologi]] yang diketahui mempengaruhi kekuatan lapisan keratin adalah [[kitin]].<ref>{{cite web |title=Keratin |work=Webster's Online Dictionary |url=http://www.websters-online-dictionary.org/definitions/Keratin }}{{Pranala mati|date=Februari 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal |author=Vincenta, Julian F.V.; Wegst, Ulrike G.K. |title=Design and mechanical properties of insect cuticle |journal=Arthropod Structure & Development |volume=33 |issue=3 |pages=187–199 |date=1 July 2004 |doi=10.1016/j.asd.2004.05.006 |url=http://biomimetic.pbworks.com/f/Design%2Band%2Bmechanical%2Bproperties%2BofVincent.pdf |format=PDF |access-date=2013-01-23 |archive-date=2013-05-12 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130512085843/http://biomimetic.pbworks.com/f/Design+and+mechanical+properties+ofVincent.pdf |dead-url=no }}</ref><ref>{{cite journal |author=Tombolato L, Novitskaya EE, Chen PY, Sheppard FA, McKittrick J |title=Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin |journal=Acta Biomater |volume=6 |issue=2 |pages=319–30 |year=2010 |month=February |pmid=19577667 |doi=10.1016/j.actbio.2009.06.033 |url=http://www.rhinoresourcecenter.com/pdf_files/126/1263373670.pdf |format=PDF |access-date=2013-01-23 |archive-date=2015-09-24 |archive-url=https://web.archive.org/web/20150924113814/http://www.rhinoresourcecenter.com/pdf_files/126/1263373670.pdf |dead-url=no }}</ref>
+== Jenis-jenis keratin ==
+Alfa keratin adalah keratin yang bersifat keras dan tidak larut di dalam air. Sifat alfa keratin yang tidak larut di dalam air disebabkan oleh kandungan asam amino hidrofobiknya. Alfa keratin juga kaya akan gugus R seperti fenilalanin, isoluenin, metionin, alanin, dan valin.<ref name=":0" />
+Beta keratin juga merupakan skleroprotein yang tidak larut di dalam air, namun ia lebih mampu untuk meregang, fleksibel dan lentur. Pada beta keratin, tidak ditemukan ikatan hidrogen di dalam rantai konformasi beta, melainkan hanya ada ikatan hidrogen antar rantai, di antara ikatan peptida rantai polipeptida yang berdekatan danalam konformasi yang lebih melebar. Hanya gugus R residu asam amino dengan ukuran yang relatif kecil yang bisa membentuk struktur ini<ref name=":0" />
 == Referensi ==
 {{Reflist|2}}
-==Pranala luar==
+== ΑPranala luar ==
-*[http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/566secprotein.html Composition and β-sheet structure of silk]
+* [http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/566secprotein.html Composition and β-sheet structure of silk]
-*[http://www.hair-science.com/_int/_en/topic/topic_sousrub.aspx?tc=ROOT-HAIR-SCIENCE^PORTRAIT-OF-AN-UNKNOWN-ELEMENT^SUPERB-CHEMISTRY&cur=SUPERB-CHEMISTRY Hair-Science.com's entry on the microscopic elements of hair]
+* [http://www.hair-science.com/_int/_en/topic/topic_sousrub.aspx?tc=ROOT-HAIR-SCIENCE^PORTRAIT-OF-AN-UNKNOWN-ELEMENT^SUPERB-CHEMISTRY&cur=SUPERB-CHEMISTRY Hair-Science.com's entry on the microscopic elements of hair] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060113171639/http://www.hair-science.com/_int/_en/topic/topic_sousrub.aspx?tc=ROOT-HAIR-SCIENCE%5EPORTRAIT-OF-AN-UNKNOWN-ELEMENT%5ESUPERB-CHEMISTRY&cur=SUPERB-CHEMISTRY |date=2006-01-13 }}
+{{Authority control}}
-{{biologi-stub}}
 [[Kategori:Biologi]]
+ᾳ
+{{biologi-stub}}

Pengawasan otoritas
Perpustakaan nasional	Prancis (data) Amerika Serikat Jepang Republik Ceko
Lain-lain	Microsoft Academic 2 3