Lompat ke isi

Inhibitor enzim: Perbedaan antara revisi

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Konten dihapus Konten ditambahkan
BP61Marco (bicara | kontrib)
Tidak ada ringkasan suntingan
Tag: BP2014
kTidak ada ringkasan suntingan
Baris 1: Baris 1:
{{inuse|BP61Marco|15 Mei 2014|31 Maret 2014}}
{{inuseBP|BP61Marco|15 Mei 2014|31 Maret 2014}}
{{wikify}}
'''Inhibitor''' adalah [[molekul]] yang dapat menghambat bahkan menghentikan [[reaksi enzimatik]] dengan mengotori permukaan [[katalis]].<ref name="Shanmugam"/>


== Jenis ==
Inhibitor adalah molekul yang dapat menghambat bahkan menghentikan reaksi enzimatik dengan mengotori permukaan katalis.<ref name="Shanmugam"></ref>
=== Berdasarkan kestabilan===
Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi ''inhibitor reversible'' dan ''inhibitor irreversible''.<ref name="Shanmugam">Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.</ref> ''Inhibitor reversible'' adalah inhibitor yang [[reaksi kimia]]nya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, di mana ketika inhibitor mengikat sisi aktif enzim, maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.<ref name="Shanmugam"/> ''Inhibitor irreversible'' adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, di mana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil.<ref name="Shanmugam"/>


==Berdasarkan kestabilan==
===Berdasarkan cara mempengaruhi reaksi===
''Inhibitor reversible'' dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.<ref name="Shanmugam"/> [[Inhibitor kompetitif]] adalah molekul penghambat yang bersaing dengan [[substrat]] untuk mendapatkan sisi aktif enzim.<ref name="Shanmugam"/> Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang.<ref name="Shanmugam"/> Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan Michaelis Menten (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum).<ref name="Shanmugam"/> Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif.<ref name="Shanmugam"/> Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.<ref name="Shanmugam"/> Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan Km enzim akan tetapi tidak pada Vmax.<ref name="Shanmugam"/>


Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi inhibitor reversible dan inhibitor irreversible.<ref name="Shanmugam">[Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. ''Laboratory Handbook on Biochemistry''. New Delhi: PHI Learning.]</ref> Inhibitor reversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, dimana ketika inhibitor mengikat sisi aktif enzim, maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.<ref name="Shanmugam"></ref> Inhibitor irreversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, dimana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil.<ref name="Shanmugam"></ref>
Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.<ref name="Shanmugam"/> Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.<ref name="Shanmugam"/> Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap.<ref name="Shanmugam"/> Inhibitor un-kompetitif adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas.<ref name="Shanmugam"/> Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.<ref name="Shanmugam"/> Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat.<ref name="Shanmugam"/> Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.<ref name="Shanmugam"/>

==Berdasarkan cara mempengaruhi reaksi==

Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.<ref name="Shanmugam"></ref> Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.<ref name="Shanmugam"></ref> Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang.<ref name="Shanmugam"></ref> Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan Michaelis Menten (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum).<ref name="Shanmugam"></ref> Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif.<ref name="Shanmugam"></ref> Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.<ref name="Shanmugam"></ref> Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan Km enzim akan tetapi tidak pada Vmax.<ref name="Shanmugam"></ref>

Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.<ref name="Shanmugam"></ref> Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.<ref name="Shanmugam"></ref> Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap.<ref name="Shanmugam"></ref> Inhibitor un-kompetitif adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas.<ref name="Shanmugam"></ref> Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.<ref name="Shanmugam"></ref> Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat.<ref name="Shanmugam"></ref> Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.<ref name="Shanmugam"></ref>


== Rujukan ==
== Rujukan ==
<references />
<references />




== Lihat pula ==
== Lihat pula ==
Baris 22: Baris 19:
* [[Aktivator]]
* [[Aktivator]]
* [[Katalis]]
* [[Katalis]]



[[Kategori:Protein| ]]
[[Kategori:Protein| ]]

Revisi per 4 April 2014 09.07

Inhibitor adalah molekul yang dapat menghambat bahkan menghentikan reaksi enzimatik dengan mengotori permukaan katalis.[1]

Jenis

Berdasarkan kestabilan

Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi inhibitor reversible dan inhibitor irreversible.[1] Inhibitor reversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, di mana ketika inhibitor mengikat sisi aktif enzim, maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.[1] Inhibitor irreversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, di mana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil.[1]

Berdasarkan cara mempengaruhi reaksi

Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.[1] Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.[1] Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang.[1] Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan Michaelis Menten (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum).[1] Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif.[1] Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.[1] Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan Km enzim akan tetapi tidak pada Vmax.[1]

Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.[1] Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.[1] Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap.[1] Inhibitor un-kompetitif adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas.[1] Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.[1] Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat.[1] Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.[1]

Rujukan

  1. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.

Lihat pula