Pepsin: Perbedaan antara revisi
←Membuat halaman berisi '{{Infobox enzyme | Name = pepsin A | EC_number = 3.4.23.1 | CAS_number = 9001-75-6 | IUBMB_EC_number = 3/4/23/1 | GO_code = 0004194 | image = 1PSO.png | caption = Peps...' |
+ sejarah dan prekursor |
||
| Baris 34: | Baris 34: | ||
[[Zimogen|Proenzim]] pepsin, '''pepsinogen''', dilepaskan oleh [[sel utama lambung|sel utama]] pada dinding lambung, dan saat bercampur dengan [[asam klorida]] dari [[asam lambung|jus lambung]], pepsinogen teraktifkan menjadi pepsin.<ref name=":0">{{cite web | title=Enzyme entry 3.4.23.1 | url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.4.23.1 |accessdate=14 Desember 2008}}</ref> |
[[Zimogen|Proenzim]] pepsin, '''pepsinogen''', dilepaskan oleh [[sel utama lambung|sel utama]] pada dinding lambung, dan saat bercampur dengan [[asam klorida]] dari [[asam lambung|jus lambung]], pepsinogen teraktifkan menjadi pepsin.<ref name=":0">{{cite web | title=Enzyme entry 3.4.23.1 | url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.4.23.1 |accessdate=14 Desember 2008}}</ref> |
||
== Sejarah == |
|||
Pepsin adalah salah satu enzim pertama yang ditemukan. Enzim ini ditemukan pada tahun 1836 oleh [[Theodor Schwann]]. Schwann menciptakan namanya berasal dari kata [[bahasa Yunani Kuno|Yunani]] {{lang|grc|πέψις}}, yang berarti "[[pencernaan]]" (dari {{lang|grc|πέπτειν}} "untuk mencerna").<ref name="pmid13432398">{{cite journal | vauthors = Florkin M | title = [Discovery of pepsin by Theodor Schwann] | language = French | journal = Revue Médicale De Liège | volume = 12 | issue = 5 | pages = 139–44 | date = Mar 1957 | pmid = 13432398 }}</ref><ref name="isbn0-313-22583-4">{{cite book | last = Asimov | first = Isaac | title=A short history of biology | publisher=Greenwood Press | location=Westport, Conn | year=1980 | chapter=page 95 | isbn=0-313-22583-4 | name-list-format = vanc }}</ref><ref>{{OEtymD|pepsin}}</ref><ref>{{LSJ|pe/yis|πέψις}}, {{LSJ|pe/ptw|πέπτειν|ref}}.</ref> Ilmuwan pada kisaran waktu tersebut mulai menemukan banyak senyawa biokimia yang berperan penting dalam proses biologis, dan pepsin adalah salah satunya. Zat asam yang mampu mengubah makanan berbasis nitrogen menjadi bahan yang larut dalam air dideterminasikan menjadi pepsin.<ref name="pmid12089768">{{cite journal | vauthors = Fruton JS | title = A history of pepsin and related enzymes | journal = The Quarterly Review of Biology | volume = 77 | issue = 2 | pages = 127–47 | date = Jun 2002 | pmid = 12089768 | doi = 10.1086/340729 | jstor = 3071644 }}</ref> |
|||
Pada tahun 1928, pepsin menjadi salah satu enzim pertama yang [[kristalisasi protein|dikristalisasi]] ketika [[John Howard Northrop|John H. Northrop]] mengkristalkannya dengan menggunakan dialisis, filtrasi, dan pendinginan.<ref name="pmid17758437">{{cite journal | vauthors = Northrop JH | title = Crystalline pepsin | journal = Science | volume = 69 | issue = 1796 | pages = 580 | date = May 1929 | pmid = 17758437 | doi = 10.1126/science.69.1796.580 | bibcode = 1929Sci....69..580N }}</ref> |
|||
== Prekursor == |
|||
Pepsin [[Ekspresi gen|diekspresikan]] sebagai zimogen yang disebut pepsinogen dengan [[struktur biomolekular|struktur primer]]nya memiliki 44 asam amino tambahan. |
|||
Pada lambung, sel utama mengeluarkan pepsinogen. Zimogen ini diaktifkan oleh asam klorida (HCl) yang dilepaskan dari [[sel parietal]] pada lapisan lambung. Hormon [[gastrin]] dan [[saraf vagus]] memicu pelepasan pepsinogen dan HCl dari lapisan lambung saat makanan tertelan. Asam klorida menciptakan lingkungan asam, yang memungkinkan pepsinogen tersingkap dan memotong diri dengan cara [[otokatalisis|otokatalitik]] sehingga menghasilkan pepsin (bentuk aktif). Pepsin memecah 44 asam amino dari pepsinogen untuk menciptakan lebih banyak pepsin. |
|||
== Referensi == |
== Referensi == |
||
| Baris 46: | Baris 56: | ||
* [http://beemansgum.org Beemans Gum] |
* [http://beemansgum.org Beemans Gum] |
||
* [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=12 Pepsin: Molecule of the Month], oleh David Goodsell, RCSB Protein Data Bank |
* [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=12 Pepsin: Molecule of the Month], oleh David Goodsell, RCSB Protein Data Bank |
||
{{biokimia-stub}} |
|||
[[Kategori:Enzim]] |
[[Kategori:Enzim]] |
||
Revisi per 25 Februari 2018 16.30
| pepsin A | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Pengidentifikasi | |||||||||
| Nomor EC | 3.4.23.1 | ||||||||
| Nomor CAS | 9001-75-6 | ||||||||
| Basis data | |||||||||
| IntEnz | tinjauan IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | tinjauan NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | jalur metabolik | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologi Gen | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
| pepsin B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengidentifikasi | |||||||||
| Nomor EC | 3.4.23.2 | ||||||||
| Nomor CAS | 9025-48-3 | ||||||||
| Basis data | |||||||||
| IntEnz | tinjauan IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | tinjauan NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | jalur metabolik | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| pepsin C (gastriksin) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengidentifikasi | |||||||||
| Nomor EC | 3.4.23.3 | ||||||||
| Nomor CAS | 9012-71-9 | ||||||||
| Basis data | |||||||||
| IntEnz | tinjauan IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | tinjauan NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | jalur metabolik | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Pepsin adalah enzim yang memecah protein menjadi peptida yang lebih kecil (pepsin merupakan salah satu protease). Enzim ini diproduksi di lambung dan merupakan salah satu enzim pencernaan utama dalam sistem pencernaan manusia dan banyak hewan lainnya yang membantu mencerna protein dalam makanan. Pepsin memiliki struktur tiga dimensi, satu atau lebih rantai polipeptida terpelintir dan terlipat, menyatukan sejumlah kecil asam amino untuk membentuk situs aktif, tempat substrat berikatan dan reaksi terjadi. Pepsin merupakan protease aspartat, menggunakan aspartat katalitik pada situs aktifnya.[2]
Pepsin merupakan salah satu dari tiga protease utama dalam sistem pencernaan manusia, dua lainnya adalah kimotripsin dan tripsin. Selama proses pencernaan, enzim-enzim ini, yang masing-masing memiliki spesialisasi dalam memutuskan ikatan antara jenis asam amino tertentu, berkolaborasi untuk memecah protein makanan menjadi komponennya, yaitu peptida dan asam amino, yang dapat segera diserap oleh usus halus. Pepsin paling efisien dalam memutus ikatan peptida antara asam amino hidrofobik, khususnya asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin.[3]
Proenzim pepsin, pepsinogen, dilepaskan oleh sel utama pada dinding lambung, dan saat bercampur dengan asam klorida dari jus lambung, pepsinogen teraktifkan menjadi pepsin.[2]
Sejarah
Pepsin adalah salah satu enzim pertama yang ditemukan. Enzim ini ditemukan pada tahun 1836 oleh Theodor Schwann. Schwann menciptakan namanya berasal dari kata Yunani πέψις, yang berarti "pencernaan" (dari πέπτειν "untuk mencerna").[4][5][6][7] Ilmuwan pada kisaran waktu tersebut mulai menemukan banyak senyawa biokimia yang berperan penting dalam proses biologis, dan pepsin adalah salah satunya. Zat asam yang mampu mengubah makanan berbasis nitrogen menjadi bahan yang larut dalam air dideterminasikan menjadi pepsin.[8]
Pada tahun 1928, pepsin menjadi salah satu enzim pertama yang dikristalisasi ketika John H. Northrop mengkristalkannya dengan menggunakan dialisis, filtrasi, dan pendinginan.[9]
Prekursor
Pepsin diekspresikan sebagai zimogen yang disebut pepsinogen dengan struktur primernya memiliki 44 asam amino tambahan.
Pada lambung, sel utama mengeluarkan pepsinogen. Zimogen ini diaktifkan oleh asam klorida (HCl) yang dilepaskan dari sel parietal pada lapisan lambung. Hormon gastrin dan saraf vagus memicu pelepasan pepsinogen dan HCl dari lapisan lambung saat makanan tertelan. Asam klorida menciptakan lingkungan asam, yang memungkinkan pepsinogen tersingkap dan memotong diri dengan cara otokatalitik sehingga menghasilkan pepsin (bentuk aktif). Pepsin memecah 44 asam amino dari pepsinogen untuk menciptakan lebih banyak pepsin.
Referensi
- ^ PDB: 1PSO; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN (May 1995). "Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin". Protein Sci. 4 (5): 960–72. doi:10.1002/pro.5560040516. PMC 2143119
. PMID 7663352.
- ^ a b "Enzyme entry 3.4.23.1". Diakses tanggal 14 Desember 2008.
- ^ Dunn BM (Nov 2001). "Overview of pepsin-like aspartic peptidases". Current Protocols in Protein Science. Chapter 21: Unit 21.3. doi:10.1002/0471140864.ps2103s25. ISBN 0471140864. PMID 18429164.
- ^ Florkin M (Mar 1957). "[Discovery of pepsin by Theodor Schwann]". Revue Médicale De Liège (dalam bahasa French). 12 (5): 139–44. PMID 13432398.
- ^ Asimov I (1980). "page 95". A short history of biology. Westport, Conn: Greenwood Press. ISBN 0-313-22583-4.
- ^ Harper, Douglas. "pepsin". Online Etymology Dictionary.
- ^ πέψις, πέπτειν. Liddell, Henry George; Scott, Robert; A Greek–English Lexicon at the Perseus Project.
- ^ Fruton JS (Jun 2002). "A history of pepsin and related enzymes". The Quarterly Review of Biology. 77 (2): 127–47. doi:10.1086/340729. JSTOR 3071644. PMID 12089768.
- ^ Northrop JH (May 1929). "Crystalline pepsin". Science. 69 (1796): 580. Bibcode:1929Sci....69..580N. doi:10.1126/science.69.1796.580. PMID 17758437.
Pranala luar
- Basis data daring MEROPS untuk peptidase dan inhibitornya: Pepsin A A01.001, Pepsin B A01.002, Pepsin C (Gastriksin) A01.003
- MeSH Pepsin+A
- MeSH Pepsinogens
- MeSH Pepsinogen+A
- MeSH Pepsinogen+C
- Beemans Gum
- Pepsin: Molecule of the Month, oleh David Goodsell, RCSB Protein Data Bank