Penghambat enzim
 | Artikel ini merupakan artikel yang dikerjakan oleh Peserta Kompetisi Menulis Bebaskan Pengetahuan 2014 yakni BP61Marco (bicara). Untuk sementara waktu (hingga 15 Mei 2014), guna menghindari konflik penyuntingan, dimohon jangan melakukan penyuntingan selama pesan ini ditampilkan selain oleh Peserta dan Panitia. Peserta kompetisi harap menghapus tag ini jika artikel telah selesai ditulis atau dapat dihapus siapa saja jika kompetisi telah berakhir. Tag ini diberikan pada 31 Maret 2014. Halaman ini terakhir disunting oleh BP61Marco (Kontrib • Log) 3865 hari 419 menit lalu. |
 | Artikel ini perlu diwikifikasi agar memenuhi standar kualitas Wikipedia. Anda dapat memberikan bantuan berupa penambahan pranala dalam, atau dengan merapikan tata letak dari artikel ini.
Untuk keterangan lebih lanjut, klik [tampil] di bagian kanan.
|
Inhibitor adalah molekul yang dapat menghambat bahkan menghentikan reaksi enzimatik dengan mengotori permukaan katalis.[1]
Jenis
Berdasarkan kestabilan
Berdasarkan kestabilannya, inhibitor dibedakan menjadi inhibitor reversible dan inhibitor irreversible.[1] Inhibitor reversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan dua arah atau dapat balik dan bersifat tidak stabil, di mana ketika inhibitor mengikat sisi aktif enzim, maka inhibitor ini dapat dipisahkan lagi dari ikatannya.[1] Inhibitor irreversible adalah inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah, di mana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dan bersifat stabil.[1] Contoh inhibitor reversible adalah EDTA, sedangkan contoh inhibitor irreversible adalah PMSF. PMSF dapat berikatan kovalen dengan kompleks enzim. EDTA merupakan senyawa inhibitor bagi enzim golongan protease logam karena kemampuannya dalam mengelat ion logam. PMSF biasanya digunakan dalam kelarutan protein untuk menonaktifkan protease yang mencerna protein. [2]
Berdasarkan cara mempengaruhi reaksi
Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.[1] Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim.[1] Namun setelah inhibitor menempati sisi aktif, enzim bebas dan produk tidak segera terbentuk, sehingga jumlah enzim atau kompleks enzim substrat berkurang.[1] Penghambatan aktivitas enzim oleh inhibitor dicirikan dengan mengikat tetapan Michaelis Menten (konsentrasi substrat yang dibutuhkan untuk mencapai setengah kecepatan maksimum).[1] Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor kompetitif.[1] Jika konsentrasi substrat tinggi, tempat pengikatan substrat ditempati oleh subtrat sehingga tidak ada molekul inhibitor yang dapat terikat.[1] Oleh karena itu, inhibitor ini dapat meningkatkan Km enzim akan tetapi tidak pada Vmax.[1]
Inhibitor non-kompetitif adalah penghambat yang dapat berikatan dengan enzim maupun dengan kompleks enzim-substrat.[1] Jika inhibitor menempel pada enzim, maka struktur sisi aktif enzim akan berubah namun substrat masih bisa menempel pada sisi aktif, tetapi kerja enzim tidak dapat terlaksana.[1] Pada inhibitor non-kompetitif, harga Vmax akan meningkat sementara harga Km tetap.[1] Inhibitor un-kompetitif adalah inhibitor yang hanya dapat berikatan dengan komplesk enzim substrat tidak dengan enzim bebas.[1] Hal ini membuat kompleks inhibitor-enzim substrat yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif.[1] Kompleks inhibitor- enzim substrat disebut juga kompleks buntu yang hanya punya satu tujuan, yaitu untuk kembali ke kompleks enzim-substrat.[1] Pada inhibitor un-kompetitif, Vmax akan menurun dan Km akan menurun juga.[1]
Rujukan
- ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r Shanmugam S, Kumar TS, Selvam KP. 2010. Laboratory Handbook on Biochemistry. New Delhi: PHI Learning.
- ^ Garg N & Garg A. 2010. Textbook of Endodotics. Ed ke-2. New Delhi: Jaypee Brothers.