Metaloproteinase matriks
Metaloproteinase matriks (MMP) juga dikenal sebagai matriksin, adalah endopeptidase mengandung seng tergantung kalsium;[1] anggota keluarga lainnya adalah adamalisin, serralisin, dan astacin. MMP adalah keluarga besar protease dikenal sebagai superfamili metzincin.[2]
Secara kolektif, enzim ini mampu mendegradasi semua jenis protein matriks ekstraselular, tetapi juga dapat memproses sejumlah molekul bioaktif. Mereka diketahui terlibat dalam pembelahan reseptor permukaan sel, pelepasan ligan apoptosis (seperti ligan FAS), dan inaktivasi kemokin/sitokin.[3] MMP juga dipertimbangakn memainkan peran utama dalam perilaku sel seperti proliferasi sel, migrasi (adhesi/dispersi), diferensiasi, angiogenesis, apoptosis, dan pertahanan inang.
MMP pertama kali dijelaskan pada vertebrata (1962),[4] termasuk manusia, tetapi telah ditemukan dalam invertebrata dan tanaman. Mereka dibedakan dari endopeptidase lain dengan ketergantungan mereka pada ion logam sebagai kofaktor, kemampuan mereka untuk mendegradasi matriks ekstraselular, dan urutan DNA evolusi spesifik.
Referensi
- ^ Verma RP, Hansch C (March 2007). "Matrix metalloproteinases (MMPs): chemical-biological functions and (Q)SARs" (PDF). Bioorg. Med. Chem. 15 (6): 2223–68. doi:10.1016/j.bmc.2007.01.011. PMID 17275314.
- ^ Matrix Metalloproteinases: Its implications in cardiovascular disorders
- ^ Van Lint P, Libert C (December 2007). "Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation". J. Leukoc. Biol. 82 (6): 1375–81. doi:10.1189/jlb.0607338. PMID 17709402.
- ^ "Collagenolytic activity in amphibian tissues: a tissue culture assay". Proceedings of the National Academy of Sciences. 48 (6): 1014–22. June 1962. doi:10.1073/pnas.48.6.1014. PMC 220898
. PMID 13902219.
