Lompat ke isi

Metaloproteinase matriks

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Revisi sejak 20 Desember 2016 08.11 oleh Helito (bicara | kontrib)

Metaloproteinase matriks (MMP) juga dikenal sebagai matriksin, adalah endopeptidase mengandung seng tergantung kalsium;[1] anggota keluarga lainnya adalah adamalisin, serralisin, dan astacin. MMP adalah keluarga besar protease dikenal sebagai superfamili metzincin.[2]

Secara kolektif, enzim ini mampu mendegradasi semua jenis protein matriks ekstraselular, tetapi juga dapat memproses sejumlah molekul bioaktif. Mereka diketahui terlibat dalam pembelahan reseptor permukaan sel, pelepasan ligan apoptosis (seperti ligan FAS), dan inaktivasi kemokin/sitokin.[3] MMP juga dipertimbangakn memainkan peran utama dalam perilaku sel seperti proliferasi sel, migrasi (adhesi/dispersi), diferensiasi, angiogenesis, apoptosis, dan pertahanan inang.

MMP pertama kali dijelaskan pada vertebrata (1962),[4] termasuk manusia, tetapi telah ditemukan dalam invertebrata dan tanaman. Mereka dibedakan dari endopeptidase lain dengan ketergantungan mereka pada ion logam sebagai kofaktor, kemampuan mereka untuk mendegradasi matriks ekstraselular, dan urutan DNA evolusi spesifik.

Sejarah

MMP dideskripsikan awalnya oleh Jerome Gross dan Charles Lapiere (1962), yang mengamati aktivitas enzimatik (degradasi kolagen heliks tiga) selama metamorfosis ekor kecebong (dengan menempatkan ekor kecebong dalam piring matriks kolagen).[5] Oleh karena itu, enzim bernama kolagenase interstitial (MMP-1).

Kemudian, dimurnikan dari kulit manusia (1968), [6] dan dikenali disintesis sebagai zimogen.[6] and was recognized to be synthesized as a zymogen.[7]


"Sistein switch" digambarkan pada tahun 1990.[8]

Struktur

MMP memiliki struktur domain umum. Tiga domain umum adalah pro-peptida, domain katalitik, dan domain C-terminal mirip haemopexin, yang terkait dengan domain katalitik oleh daerah engsel yang fleksibel.[2]

Klasifikasi

MMP dapat dibagi dengan cara yang berbeda.

Gen

Gen Nama Lokasi Deskripsi
MMP1 Interstitial collagenase sekresi Substrates include Col I, II, III, VII, VIII, X, gelatin
MMP2 Gelatinase-A, 72 kDa gelatinase sekresi Substrates include Gelatin, Col I, II, III, IV, Vii, X
MMP3 Stromelysin 1 sekresi Substrates include Col II, IV, IX, X, XI, gelatin
MMP7 Matrilysin, PUMP 1 sekresi membrane associated through binding to cholesterol sulfate in cell membranes, substrates include: fibronectin, laminin, Col IV, gelatin
MMP8 Neutrophil collagenase sekresi Substrates include Col I, II, III, VII, VIII, X, aggrecan, gelatin
MMP9 Gelatinase-B, 92 kDa gelatinase sekresi Substrates include Gelatin, Col IV, V
MMP10 Stromelysin 2 sekresi Substrates include Col IV, laminin, fibronectin, elastin
MMP11 Stromelysin 3 sekresi MMP-11 shows more similarity to the MT-MMPs, is convertase-activatable and is secreted therefore usually associated to convertase-activatable MMPs. Substrates include Col IV, fibronectin, laminin, aggrecan
MMP12 Macrophage metalloelastase sekresi Substrates include elastin, fibronectin, Col IV
MMP13 Collagenase 3 sekresi Substrates include Col I, II, III, IV, IX, X, XIV, gelatin
MMP14 MT1-MMP membrane-associated type-I transmembrane MMP; substrates include gelatin, fibronectin, laminin
MMP15 MT2-MMP membrane-associated type-I transmembrane MMP; substrates include gelatin, fibronectin, laminin
MMP16 MT3-MMP membrane-associated type-I transmembrane MMP; substrates include gelatin, fibronectin, laminin
MMP17 MT4-MMP membrane-associated glycosyl phosphatidylinositol-attached; substrates include fibrinogen, fibrin
MMP18 Collagenase 4, xcol4, xenopus collagenase No known human orthologue
MMP19 RASI-1, occasionally referred to as stromelysin-4
MMP20 Enamelysin sekresi
MMP21 X-MMP sekresi
MMP23A CA-MMP terkait membran type-II transmembrane cysteine array
MMP23B terkait membran type-II transmembrane cysteine array
MMP24 MT5-MMP terkait membran MMP transmembran jenis 1
MMP25 MT6-MMP terkait membran glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26 Matrilysin-2, endometase
MMP27 MMP-22, C-MMP
MMP28 Epilysin sekresi Ditemukan tahun 2001 dan diberi nama demikian karena telah ditemukan di keratinosit manusia. Tidak seperti MMP lainnya enzim ini diekspresikan secara konstitutif dalam banyak jaringan (Diekspresikan tinggi dalam testis dan pada tingkat yang lebih rendah di paru-paru, jantung, otak, usus besar, usus, plasenta, kelenjar ludah, rahim, kulit). Sebuah treonin menggantikan prolin dalam switch sistein nya (PRCGVTD)[9]

Referensi

  1. ^ Verma RP, Hansch C (March 2007). "Matrix metalloproteinases (MMPs): chemical-biological functions and (Q)SARs" (PDF). Bioorg. Med. Chem. 15 (6): 2223–68. doi:10.1016/j.bmc.2007.01.011. PMID 17275314. 
  2. ^ a b Matrix Metalloproteinases: Its implications in cardiovascular disorders
  3. ^ Van Lint P, Libert C (December 2007). "Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation". J. Leukoc. Biol. 82 (6): 1375–81. doi:10.1189/jlb.0607338. PMID 17709402. 
  4. ^ "Collagenolytic activity in amphibian tissues: a tissue culture assay". Proceedings of the National Academy of Sciences. 48 (6): 1014–22. June 1962. doi:10.1073/pnas.48.6.1014. PMC 220898alt=Dapat diakses gratis. PMID 13902219. 
  5. ^ Gross J, Lapiere C (1962). "COLLAGENOLYTIC ACTIVITY IN AMPHIBIAN TISSUES: A TISSUE CULTURE ASSAY". Proc Natl Acad Sci USA. 48 (6): 1014–22. doi:10.1073/pnas.48.6.1014. PMC 220898alt=Dapat diakses gratis. PMID 13902219. 
  6. ^ Eisen A, Jeffrey J, Gross J (1968). "Human skin collagenase. Isolation and mechanism of attack on the collagen molecule". Biochim Biophys Acta. 151 (3): 637–45. doi:10.1016/0005-2744(68)90010-7. PMID 4967132. 
  7. ^ Harper E, Bloch K, Gross J (1971). "The zymogen of tadpole collagenase". Biochemistry. 10 (16): 3035–41. doi:10.1021/bi00792a008. PMID 4331330. 
  8. ^ Van Wart H, Birkedal-Hansen H (1990). "The cysteine switch: a principle of regulation of metalloproteinase activity with potential applicability to the entire matrix metalloproteinase gene family". Proc Natl Acad Sci USA. 87 (14): 5578–82. doi:10.1073/pnas.87.14.5578. PMC 54368alt=Dapat diakses gratis. PMID 2164689. 
  9. ^ Lohi J, Wilson CL, Roby JD, Parks WC (2001). "Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury". J Biol Chem. 276 (13): 10134–10144. doi:10.1074/jbc.M001599200. PMID 11121398.