Lompat ke isi

Serpin

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Serpin (serine protease inhibitor)
Sebuah molekul serpin (putih) dengan 'loop pusat reaktif'-nya (biru) terikat dengan protease (abu-abu). Ketika protease mencoba mengkatalisis enzim, maka ia akan dihambat secara irreversibel. (PDB: 1K9O​)
Identifikasi
SimbolSerpin, SERPIN (root symbol of family)
PfamPF00079
InterProIPR000215
PROSITEPDOC00256
SCOP1hle
SUPERFAMILY1hle
CDDcd00172

Serpin atau Serine Protease Inhibitor adalah sebuah kelompok besar protein yang bekerja sebagai penghambat protease dan merupakan penghambat protease terbesar dan paling banyak tersebar pada makhluk hidup. Gen yang menyerupai serpin telah ditemukan pada binatang, tumbuhan, virus pox dan bakteri. Serpin bekerja dengan cara mengubah bentuk untuk menghambat enzim target.[1]

Struktur

Serpin terdiri dari 350-400 asam amino dan memiliki berat molekul 40-50 kDa. Penyusunnya adalah 3 lembaran beta (A, B, C) dan 8-9 heliks alfa (hA-hI).[2]

Sebagai penghambat protease, serpin memiliki struktur lingkaran yang berguna untuk berhubungan dengan celah aktif protease. Berbeda dengan penghambat protease serin lainnya yang memiliki lingkaran pusat reaktif (LPR) yang pendek dan kaku, serpin memiliki LPR yang panjang dan lentur.[3]

Pembagian

Serpin dibagi dalam beberapa clade yaitu:[4][5]

  • Clade A (Antitripsin-like)
  • Clade B (Ovalbumin-like)
  • Clade C (Antitrombin)
  • Clade D (Heparin Kofaktor II)
  • Clade E (PAI-1/GDN)
  • Clade F (PEDF)
  • Clade G (Penghambat C1)
  • Clade H (Protein peredam panas 47)
  • Clade I (Neuroserpin)
  • Clade J (Belangkas)
  • Clade K (Serangga)
  • Clade L (Nematoda)
  • Clade M (Schistosoma)
  • Clade N (Viral SPI1-2/Crm-A-like)
  • Clade O (Viral SPI3-like)
  • Clade P (Tumbuhan)

Persebaran

Serpin terdapat pada semua makhluk hidup eukariota seperti binatang dan tumbuhan kecuali jamur dan klorofita. Serpin juga dapat ditemukan pada sebagian bakteri dan virus yang menginfeksi makhluk hidup eukariota.

Sampai saat ini serpin yang ditemukan pada manusia berjumlah 34 buah yang berasal dari sembilan clade. Serpin pada manusia berfungsi dalam proses penggumpalan darah, fibrinolisis dan peradangan. Sebanyak 7 serpin pada manusia tidak berfungsi sebagai penghambat proteinase.[6]

Virus

Sejauh ini serpin baru ditemukan pada virus poxviridae. Serpin dari cabang Orthopoxvirus (pox sapi, ectromelia, vaccinia, variola dan pox kelinci) tergabung dalam 2 clade, yaitu clade n, mengandung serpin SPI-1-like dan SPI-2-like, dan clade o, mengandung serpin SPI-3-like.

Chordata

Serpin pada eukariota yang lebih tinggi dapat dibagi menjadi 2 kelompok besar, yaitu serpin intraselulkar (serpin-ov) dan serpin ekstraselular. Serpin-ov membentuk clade (b) dan merupakan nenek moyang dari serpin ekstraseluler.

Sedangkan serpin ekstraselular dapat dibagi ke dalam 8 clade, yang paling besar adalah clade a. Serpin dalam kelompok ini terlibat dalam banyak proses, paling umum adalah penghambatan proteinase serin.[7]

Sumber

  1. ^ An overview of the serpin superfamily
  2. ^ Serpin Inhibition Mechanism: A Delicate Balance between Native Metastable State and Polymerization
  3. ^ Serpin structure, function and dysfunction
  4. ^ Silverman, Gary A. & Lomas, David A., 2007, hlm. 9-10.
  5. ^ Gettins, Peter G.W., 2002.
  6. ^ Serpin Structure, Mechanism, and Function
  7. ^ Irving JA e (2000). "Phylogeny of the Serpin Superfamily: Implications of Patterns of Amino Acid Conservation for Structure and Function". Genome Research. doi:10.1101/gr.147800.  Galat gaya Vancouver: punctuation (bantuan)

Buku

  • Silverman, Gary A. & Lomas, David A (2007). Molecular And Cellular Aspects Of The Serpinopathies And Disorders In Serpin Activity (dalam bahasa Inggris). Singapore: World Scientific Publishing. hlm. 9–10. ISBN 978-981-256-963-9.