Glikasi
Glikasi (kadang disebut juga glikosilasi nonenzimatik) adalah ikatan kovalen antara gula dengan protein atau lemak.[1] Jenis gula yang terlibat dalam proses glikasi adalah glukosa, fruktosa, dan derivatnya. Glikasi adalah proses yang tidak melibatkan enzim yang bertanggung jawab untuk terjadinya komplikasi mikro dan makrovaskuler pada penderita diabetes melitus dan terlibat dalam proses penuaan dan beberapa penyakit.[2][3][4] Produk akhir proses glikasi diyakini merupakan penyebab komplikasi vaskuler pada diabetes.[5]
Berbeda dengan glikasi, glikosilasi adalah ikatan gula dengan protein atau lemak yang diperantarai oleh enzim.[1] Proses glikosilasi terjadi di molekul target. Proses ini adalah bentuk modifikasi posttranslasi protein yang lazim terjadi dan dibutuhkan untuk fungsi maturasi protein.
Biochemistry
Glikasi biasanya terjadi di dalam aliran darah dari proses absorbsi gula sederhana dalam jumlah kecil: glukosa, fruktosa, dan galaktosa. Tampaknya fruktosa memiliki aktivitas glikasi sepuluh kali lebih banyak daripada glukosa, yang merupakan bahan bakar primer bagi tubuh.[8] Glikasi juga dapat terjadi melalui reaksi Amadori, reaksi basa Schiff, dan reaksi Maillard; yang akan menghasilkan produk akhir glikasi atau advanced glycation end products (AGEs).[1]
Referensi
- ^ a b c Lima, M.; Baynes, J. W. (2013-01-01), "Glycation", dalam Lennarz, William J.; Lane, M. Daniel, Encyclopedia of Biological Chemistry (Second Edition) (dalam bahasa Inggris), Waltham: Academic Press, hlm. 405–411, doi:10.1016/b978-0-12-378630-2.00120-1, ISBN 978-0-12-378631-9, diarsipkan dari versi asli tanggal 2021-01-04, diakses tanggal 2020-12-16
- ^ Glenn, J.; Stitt, A. (2009). "The role of advanced glycation end products in retinal ageing and disease". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1790 (10): 1109–1116. doi:10.1016/j.bbagen.2009.04.016. PMID 19409449.
- ^ Semba, R. D.; Ferrucci, L.; Sun, K.; Beck, J.; Dalal, M.; Varadhan, R.; Walston, J.; Guralnik, J. M.; Fried, L. P. (2009). "Advanced glycation end products and their circulating receptors predict cardiovascular disease mortality in older community-dwelling women". Aging Clinical and Experimental Research. 21 (2): 182–190. doi:10.1007/BF03325227. PMC 2684987
. PMID 19448391.
- ^ Semba, R.; Najjar, S.; Sun, K.; Lakatta, E.; Ferrucci, L. (2009). "Serum carboxymethyl-lysine, an advanced glycation end product, is associated with increased aortic pulse wave velocity in adults". American Journal of Hypertension. 22 (1): 74–79. doi:10.1038/ajh.2008.320. PMC 2637811 . PMID 19023277.
- ^ Yan, S. F.; D'Agati, V.; Schmidt, A. M.; Ramasamy, R. (2007). "Receptor for Advanced Glycation Endproducts (RAGE): a formidable force in the pathogenesis of the cardiovascular complications of diabetes & aging". Current Molecular Medicine. 7 (8): 699–710. doi:10.2174/156652407783220732. PMID 18331228.
- ^ Yaylayan, Varoujan A.; Huyghues-Despointes, Alexis (1994). "Chemistry of Amadori Rearrangement Products: Analysis, Synthesis, Kinetics, Reactions, and Spectroscopic Properties". Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 34 (4): 321–69. doi:10.1080/10408399409527667. PMID 7945894.
- ^ Bellier, Justine; Nokin, Marie-Julie; Lardé, Eva; Karoyan, Philippe; Peulen, Olivier; Castronovo, Vincent; Bellahcène, Akeila (2019). "Methylglyoxal, a Potent Inducer of AGEs, Connects between Diabetes and Cancer". Diabetes Research and Clinical Practice. 148: 200–211. doi:10.1016/j.diabres.2019.01.002. PMID 30664892.
- ^ McPherson JD, Shilton BH, Walton DJ (March 1988). "Role of fructose in glycation and cross-linking of proteins". Biochemistry. 27 (6): 1901–7. doi:10.1021/bi00406a016. PMID 3132203.
