Sitokrom c oksidase: Perbedaan antara revisi
img |
k →Rujukan: pembersihan kosmetika dasar |
||
(6 revisi perantara oleh 4 pengguna tidak ditampilkan) | |||
Baris 1: | Baris 1: | ||
[[Berkas:Cytochrome_C_Oxidase_1OCC_in_Membrane_2.png|jmpl|ka|200px|Struktur kristal sitokrom c oksidase]] |
|||
[[File: 1oco.jpg|thumb|300 px|Sitokrom c oksidase hetero26mer, Bos taurus.]] |
|||
'''Oksidase CC''' ({{lang-en|EC.1.9.3.1, cytochrome c oxidase, CcO, COX}}) adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron,<ref>{{en}}{{cite web |
'''Oksidase CC''' ({{lang-en|EC.1.9.3.1, cytochrome c oxidase, CcO, COX}}) adalah kompleks [[enzim]] dengan berkas [[gen]]etik berjumlah 3 pada [[mitokondria]] dengan fungsi transfer elektron,<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9694260 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9694260 |
||
| title = Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes |
| title = Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes |
||
| accessdate = 2010-11-14 |
| accessdate = 2010-11-14 |
||
| work = Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA. |
| work = Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA. |
||
}}</ref> dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]].<ref>{{en}}{{cite web |
}}</ref> dan 10 buah pada [[DNA]] dalam [[inti sel]] [[eukariota]].<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16760263 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16760263 |
||
| title = Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process |
| title = Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process |
||
| accessdate = 2010-11-14 |
| accessdate = 2010-11-14 |
||
| work = Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A. |
| work = Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A. |
||
}}</ref> [[ |
}}</ref> [[ekspresi gen]]etik pada [[hepatosit]] [[hewan]] [[sapi]] adalah: |
||
* 5 [[fosfatidil etanolamina]] |
* 5 [[fosfatidil etanolamina]] |
||
* 3 [[fosfatidil gliserol]] |
* 3 [[fosfatidil gliserol]] |
||
Baris 18: | Baris 19: | ||
* 1 [[magnesium|Mg]] |
* 1 [[magnesium|Mg]] |
||
* 1 [[seng|Zn]] |
* 1 [[seng|Zn]] |
||
dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]].<ref>{{en}}{{cite web |
dengan 2 [[kanal proton]] yang terbentang dari matriks [[mitokondria]] menuju [[sitoplasma]].<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8638158 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8638158 |
||
| title = The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A |
| title = The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A |
||
Baris 38: | Baris 39: | ||
* cyt.c adalah [[sitokrom c]] |
* cyt.c adalah [[sitokrom c]] |
||
Pada lintasan D, setelah molekul O<sub>2</sub> terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe<sup>2+</sup>(a3) dan Cu(B), O<sub>2</sub> segera tereduksi menjadi O<sub>2</sub><sup>-</sup> dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN<sup>-</sup> dan [[gugus fungsional|gugus]] [[hidroksil|OH<sup>-</sup>]] [[tirosina|Tyr244]] hingga memungkinkan O<sub>2</sub><sup>-</sup> menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B<sup>+</sup>, Fe<sup>3+</sup>(a3), dan Tyr-OH,<ref>{{en}}{{cite web |
Pada lintasan D, setelah molekul O<sub>2</sub> terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe<sup>2+</sup>(a3) dan Cu(B), O<sub>2</sub> segera tereduksi menjadi O<sub>2</sub><sup>-</sup> dan membentuk [[ikatan hidrogen]] dengan CN<sup>-</sup> dan [[gugus fungsional|gugus]] [[hidroksil|OH<sup>-</sup>]] [[tirosina|Tyr244]] hingga memungkinkan O<sub>2</sub><sup>-</sup> menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B<sup>+</sup>, Fe<sup>3+</sup>(a3), dan Tyr-OH,<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20385840 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20385840 |
||
| title = Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate |
| title = Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate |
||
| accessdate = 2010-11-15 |
| accessdate = 2010-11-15 |
||
| work = Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S. |
| work = Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S. |
||
}}</ref> di bawah regulasi [[histidina]].<ref name="PM16829226">{{en}}{{cite web |
}}</ref> di bawah regulasi [[histidina]].<ref name="PM16829226">{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16829226 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16829226 |
||
| title = Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase |
| title = Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase |
||
| accessdate = 2010-11-15 |
| accessdate = 2010-11-15 |
||
| work = Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. |
| work = Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. |
||
}}</ref> Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c|Fe<sup>2+</sup>(c)]].<ref name="PM12765763">{{en}}{{cite web |
}}</ref> Keempat elektron tersebut berasal dari [[sitokrom c|Fe<sup>2+</sup>(c)]].<ref name="PM12765763">{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12765763 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12765763 |
||
| title = Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase |
| title = Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase |
||
| accessdate = 2010-11-15 |
| accessdate = 2010-11-15 |
||
| work = Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G. |
| work = Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G. |
||
}}</ref> Pasokan [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air,<ref>{{en}}{{cite web |
}}</ref> Pasokan [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] dibawa oleh kluster 5 [[molekul]] air,<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17309257 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17309257 |
||
| title = Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster |
| title = Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster |
||
Baris 60: | Baris 61: | ||
}}</ref> dari [[asam glutamat|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen|O<sub>2</sub>]] tersebut menjadi [[air|H<sub>2</sub>O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H<sup>+</sup> akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe<sup>2+</sup>(a3). |
}}</ref> dari [[asam glutamat|Glu286]] di dalam matriks, untuk mereduksi [[oksigen|O<sub>2</sub>]] tersebut menjadi [[air|H<sub>2</sub>O]]. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H<sup>+</sup> akan dihantarkan ke gugus [[delta-propionat]] dari Fe<sup>2+</sup>(a3). |
||
Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H<sup>+</sup> dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]].<ref name="PM16829226" /><ref>{{en}}{{cite web |
Sifat [[hidrofobik]] gugus [[delta-propionat]] dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa [[asam aspartat|Asp51]] yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H<sup>+</sup> dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi [[asparagina]].<ref name="PM16829226" /><ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16904626 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16904626 |
||
| title = Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase |
| title = Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase |
||
| accessdate = 2010-11-15 |
| accessdate = 2010-11-15 |
||
| work = Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. |
| work = Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. |
||
}}</ref> 4 [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt|meV]],<ref>{{en}}{{cite web |
}}</ref> 4 [[ion]] [[hidrogen|H<sup>+</sup>]] diletupkan dengan [[daya]] sebesar 635 [[watt|meV]],<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14871119 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14871119 |
||
| title = Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase |
| title = Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase |
||
| accessdate = 2010-11-15 |
| accessdate = 2010-11-15 |
||
| work = Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA. |
| work = Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA. |
||
}}</ref> untuk 1 molekul O<sub>2</sub> pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.<ref>{{en}}{{cite web |
}}</ref> untuk 1 molekul O<sub>2</sub> pada [[pH]] sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.<ref>{{en}} {{cite web |
||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19344748 |
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19344748 |
||
| title = Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH |
| title = Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH |
||
Baris 84: | Baris 85: | ||
{{reflist}} |
{{reflist}} |
||
{{Enzim}} |
{{Enzim}} |
||
⚫ | |||
[[Kategori:Enzim]] |
[[Kategori:Enzim]] |
||
⚫ |
Revisi terkini sejak 25 Februari 2023 10.19
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/ab/Cytochrome_C_Oxidase_1OCC_in_Membrane_2.png/200px-Cytochrome_C_Oxidase_1OCC_in_Membrane_2.png)
Oksidase CC (bahasa Inggris: EC.1.9.3.1, cytochrome c oxidase, CcO, COX) adalah kompleks enzim dengan berkas genetik berjumlah 3 pada mitokondria dengan fungsi transfer elektron,[1] dan 10 buah pada DNA dalam inti sel eukariota.[2] ekspresi genetik pada hepatosit hewan sapi adalah:
- 5 fosfatidil etanolamina
- 3 fosfatidil gliserol
- 2 asam kolat
- 2 heme A
- 3 Cu
- 1 Mg
- 1 Zn
dengan 2 kanal proton yang terbentang dari matriks mitokondria menuju sitoplasma.[3]
Reaksi redoks yang berlangsung:
reaksi oksidasi:
reaksi reduksi:
Keterangan:
- cyt.c adalah sitokrom c
Pada lintasan D, setelah molekul O2 terikat pada situs reduksi yang berupa kompleks Fe2+(a3) dan Cu(B), O2 segera tereduksi menjadi O2- dan membentuk ikatan hidrogen dengan CN- dan gugus OH- Tyr244 hingga memungkinkan O2- menerima 3 tambahan elektron dari Cu1B+, Fe3+(a3), dan Tyr-OH,[4] di bawah regulasi histidina.[5] Keempat elektron tersebut berasal dari Fe2+(c).[6] Pasokan ion H+ dibawa oleh kluster 5 molekul air,[7] dari Glu286 di dalam matriks, untuk mereduksi O2 tersebut menjadi H2O. Setelah oksigen selesai tereduksi, kelebihan ion H+ akan dihantarkan ke gugus delta-propionat dari Fe2+(a3).
Sifat hidrofobik gugus delta-propionat dan ikatan hidrogen yang dibentuknya dengan senyawa Asp51 yang terletak pada ruang antarmembran memungkinkan letupan ion H+ dari gugus tersebut sebagai reaksi oksidasi, dengan reaksi reduksi Asp51 menjadi asparagina.[5][8] 4 ion H+ diletupkan dengan daya sebesar 635 meV,[9] untuk 1 molekul O2 pada pH sekitar 8, namun mekanisme peletupan tersebut lenyap pada pH sekitar 10,5.[10]
Pranala luar
[sunting | sunting sumber]- (Inggris) Cytochrome c oxidase is not a proton pump
- (Inggris) The mechanism of transmembrane delta muH+ generation in mitochondria by cytochrome c oxidase
Rujukan
[sunting | sunting sumber]- ^ (Inggris) "Transcriptional regulation of mammalian cytochrome c oxidase genes". Center for Molecular Medicine and Genetics, Wayne State University School of Medicine; Grossman LI, Seelan RS, Jaradat SA. Diakses tanggal 2010-11-14.
- ^ (Inggris) "Assembly of mitochondrial cytochrome c-oxidase, a complicated and highly regulated cellular process". Departments of Neurology, The John T. Macdonald Foundation Center for Medical Genetics, University of Miami Miller School of Medicine; Fontanesi F, Soto IC, Horn D, Barrientos A. Diakses tanggal 2010-11-14.
- ^ (Inggris) "The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A". Institute for Protein Research, Osaka University; Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ (Inggris) "Bovine cytochrome c oxidase structures enable O2 reduction with minimization of reactive oxygens and provide a proton-pumping gate". Department of Life Science, University of Hyogo; Muramoto K, Ohta K, Shinzawa-Itoh K, Kanda K, Taniguchi M, Nabekura H, Yamashita E, Tsukihara T, Yoshikawa S. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ a b (Inggris) "Reaction mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Ogura T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ (Inggris) "Water-gated mechanism of proton translocation by cytochrome c oxidase". Helsinki Bioenergetics Group, Institute of Biotechnology and Biocentrum Helsinki, University of Helsinki; Wikström M, Verkhovsky MI, Hummer G. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ (Inggris) "Storage of an excess proton in the hydrogen-bonded network of the d-pathway of cytochrome C oxidase: identification of a protonated water cluster". Department of Chemistry and Center for Biophysical Modeling and Simulation; Xu J, Sharpe MA, Qin L, Ferguson-Miller S, Voth GA. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ (Inggris) "Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase". Department of Life Science, University of Hyogo; Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ (Inggris) "Electrostatic study of the proton pumping mechanism in bovine heart cytochrome C oxidase". Department of Chemistry, University of California-Davis; Popović DM, Stuchebrukhov AA. Diakses tanggal 2010-11-15.
- ^ (Inggris) "Internal charge transfer in cytochrome c oxidase at a limited proton supply: proton pumping ceases at high pH". Department of Biochemistry and Biophysics, The Arrhenius Laboratories for Natural Sciences, Stockholm University; Lepp H, Brzezinski P. Diakses tanggal 2010-11-15.