Lompat ke isi

Beta-amilase: Perbedaan antara revisi

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Konten dihapus Konten ditambahkan
TXiKiBoT (bicara | kontrib)
k r2.7.2) (bot Menambah: eu:Amilasa
k →‎Mekanisme kerja: bentuk baku
 
(7 revisi perantara oleh 5 pengguna tidak ditampilkan)
Baris 1: Baris 1:
[[Berkas:Bacillus subtilis Gram.jpg|thumb|200px|Bacillus, salah satu genus mikroorganisme penghasil beta-amilase.]]
[[Berkas:Bacillus subtilis Gram.jpg|jmpl|200px|Bacillus, salah satu genus mikroorganisme penghasil beta-amilase.]]
'''Beta-amilase''' (E.C 3.2.1.2) merupakan [[enzim]] golongan [[hidrolase]] kelas 14 yang digunakan dalam proses [[sakarifikasi]] [[pati]] (sejenis [[karbohidrat]]).<ref>Henrissat B, Bairoch A. 1996. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases. ''Biochem J'' 316:695–696.</ref> Sakarifikasi banyak berperan dalam permecahan makromolekul karbohidrat. Pemecahan makromolekul karbohidrat ini akan menghasilkan molekul karbohidrat rantai pendek (sederhana).<ref name=book1>Poliana J, MacCabe AP. 2007. ''Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications''. Dordrecht: Springer. Halaman: 24. ISBN 978-1-4020-5376-4</ref>
'''Beta-amilase''' (E.C 3.2.1.2) merupakan [[enzim]] golongan [[hidrolase]] kelas 14 yang digunakan dalam proses [[sakarifikasi]] [[pati]] (sejenis [[karbohidrat]]).<ref>Henrissat B, Bairoch A. 1996. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases. ''Biochem J'' 316:695–696.</ref> Sakarifikasi banyak berperan dalam permecahan makromolekul karbohidrat. Pemecahan makromolekul karbohidrat ini akan menghasilkan molekul karbohidrat rantai pendek (sederhana).<ref name=book1>Poliana J, MacCabe AP. 2007. ''Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications''. Dordrecht: Springer. Halaman: 24. ISBN 978-1-4020-5376-4</ref>


== Mekanisme kerja ==
== Mekanisme kerja ==
Beta-amilase akan memotong ikatan glikosidik pada gugus [[amilosa]], [[amilopektin]], dan [[glikogen]].<ref name=book1></ref> Amilosa merupakan struktur rantai lurus dari pati, sedangkan amilopektin merupakan struktur percabangan dari pati.<ref name=book1></ref> Hasil pemotongan oleh enzim ini akan didominasi oleh molekul [[maltosa]] dan beta-limit [[dekstrin]].<ref name=book1></ref> Dalam industri pangan, pembentukan senyawa beta-limit dektrin seringkali dihindari karena membentuk viskositas atau kekentalan yang terlalu pekat.<ref name=book1></ref>
Beta-amilase akan memotong ikatan glikosidik pada gugus [[amilosa]], [[amilopektin]], dan [[glikogen]].<ref name=book1/> Amilosa merupakan struktur rantai lurus dari pati, sedangkan amilopektin merupakan struktur percabangan dari pati.<ref name=book1/> Hasil pemotongan oleh enzim ini akan didominasi oleh molekul [[maltosa]] dan beta-limit [[dekstrin]].<ref name=book1/> Dalam industri pangan, pembentukan senyawa beta-limit dektrin sering kali dihindari karena membentuk viskositas atau kekentalan yang terlalu pekat.<ref name=book1/>


== Sumber ==
== Sumber ==
Enzim beta-amilase banyak ditemukan pada [[tanaman]] tingkat tinggi, seperti [[gandum]], [[ubi]], dan [[kacang kedelai]].<ref name=book1></ref> Di samping itu, beta-amilase juga dapat ditemui pada beberapa [[mikroorganisme]], antara lain [[Pseudomonas]], [[Bacillus]], [[Streptococcus]], dan [[Clostridium thermosulfurigenes]].<ref name=book1></ref> Enzim yang berasal dari C. thermosulfurigenes umumnya lebih disukai karena memiliki toleransi suhu dan pH yang lebih tinggi.<ref>Shen GJ, Saha BC, Lee YE, Bhatnagar L, Zeikus JG. 1988. Purification and characterization of a novel thermostable alpha-amylase from Clostridium thermosulphurogenes. ''Biochem J'' 254: 835–840.</ref>
Enzim beta-amilase banyak ditemukan pada [[tanaman]] tingkat tinggi, seperti [[gandum]], [[ubi]], dan [[kacang kedelai]].<ref name=book1/> Di samping itu, beta-amilase juga dapat ditemui pada beberapa [[mikroorganisme]], antara lain [[Pseudomonas]], [[Bacillus]], [[Streptococcus]], dan [[Clostridium thermosulfurigenes]].<ref name=book1/> Enzim yang berasal dari C. thermosulfurigenes umumnya lebih disukai karena memiliki toleransi suhu dan pH yang lebih tinggi.<ref>Shen GJ, Saha BC, Lee YE, Bhatnagar L, Zeikus JG. 1988. Purification and characterization of a novel thermostable alpha-amylase from Clostridium thermosulphurogenes. ''Biochem J'' 254: 835–840.</ref>


== Referensi ==
== Referensi ==
Baris 14: Baris 14:


[[Kategori:Enzim|Amilase Beta]]
[[Kategori:Enzim|Amilase Beta]]

[[ca:Amilasa]]
[[cs:Amyláza]]
[[da:Amylase]]
[[de:Amylasen]]
[[el:Αμυλάση]]
[[en:Amylase]]
[[eo:Amelazo]]
[[es:Amilasa]]
[[et:Amülaas]]
[[eu:Amilasa]]
[[fi:Amylaasi]]
[[fr:Amylase]]
[[gl:Amilase]]
[[he:עמילאז]]
[[hu:Amiláz]]
[[is:Amýlasi]]
[[it:Β-amilasi]]
[[ja:アミラーゼ]]
[[kk:Амилазалар]]
[[ko:아밀레이스]]
[[nl:Amylase]]
[[no:Amylase]]
[[oc:Amilasa]]
[[pl:Amylaza]]
[[pt:Amilase]]
[[ru:Амилаза]]
[[simple:Amylase]]
[[sk:Amyláza]]
[[sl:Amilaza]]
[[sv:Amylas]]
[[uk:Амілаза]]
[[zh:淀粉酶]]

Revisi terkini sejak 20 Maret 2020 13.54

Bacillus, salah satu genus mikroorganisme penghasil beta-amilase.

Beta-amilase (E.C 3.2.1.2) merupakan enzim golongan hidrolase kelas 14 yang digunakan dalam proses sakarifikasi pati (sejenis karbohidrat).[1] Sakarifikasi banyak berperan dalam permecahan makromolekul karbohidrat. Pemecahan makromolekul karbohidrat ini akan menghasilkan molekul karbohidrat rantai pendek (sederhana).[2]

Mekanisme kerja

[sunting | sunting sumber]

Beta-amilase akan memotong ikatan glikosidik pada gugus amilosa, amilopektin, dan glikogen.[2] Amilosa merupakan struktur rantai lurus dari pati, sedangkan amilopektin merupakan struktur percabangan dari pati.[2] Hasil pemotongan oleh enzim ini akan didominasi oleh molekul maltosa dan beta-limit dekstrin.[2] Dalam industri pangan, pembentukan senyawa beta-limit dektrin sering kali dihindari karena membentuk viskositas atau kekentalan yang terlalu pekat.[2]

Enzim beta-amilase banyak ditemukan pada tanaman tingkat tinggi, seperti gandum, ubi, dan kacang kedelai.[2] Di samping itu, beta-amilase juga dapat ditemui pada beberapa mikroorganisme, antara lain Pseudomonas, Bacillus, Streptococcus, dan Clostridium thermosulfurigenes.[2] Enzim yang berasal dari C. thermosulfurigenes umumnya lebih disukai karena memiliki toleransi suhu dan pH yang lebih tinggi.[3]

Referensi

[sunting | sunting sumber]
  1. ^ Henrissat B, Bairoch A. 1996. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases. Biochem J 316:695–696.
  2. ^ a b c d e f g Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 24. ISBN 978-1-4020-5376-4
  3. ^ Shen GJ, Saha BC, Lee YE, Bhatnagar L, Zeikus JG. 1988. Purification and characterization of a novel thermostable alpha-amylase from Clostridium thermosulphurogenes. Biochem J 254: 835–840.