Beta-amilase: Perbedaan antara revisi
k r2.7.1) (bot Menambah: ar:أميلاز |
k r2.6.4) (bot Mengubah: pl:Amylazy |
||
| Baris 39: | Baris 39: | ||
[[no:Amylase]] |
[[no:Amylase]] |
||
[[oc:Amilasa]] |
[[oc:Amilasa]] |
||
[[pl: |
[[pl:Amylazy]] |
||
[[pt:Amilase]] |
[[pt:Amilase]] |
||
[[ru:Амилаза]] |
[[ru:Амилаза]] |
||
Revisi per 14 Februari 2012 23.37
Beta-amilase (E.C 3.2.1.2) merupakan enzim golongan hidrolase kelas 14 yang digunakan dalam proses sakarifikasi pati (sejenis karbohidrat).[1] Sakarifikasi banyak berperan dalam permecahan makromolekul karbohidrat. Pemecahan makromolekul karbohidrat ini akan menghasilkan molekul karbohidrat rantai pendek (sederhana).[2]
Mekanisme kerja
Beta-amilase akan memotong ikatan glikosidik pada gugus amilosa, amilopektin, dan glikogen.[2] Amilosa merupakan struktur rantai lurus dari pati, sedangkan amilopektin merupakan struktur percabangan dari pati.[2] Hasil pemotongan oleh enzim ini akan didominasi oleh molekul maltosa dan beta-limit dekstrin.[2] Dalam industri pangan, pembentukan senyawa beta-limit dektrin seringkali dihindari karena membentuk viskositas atau kekentalan yang terlalu pekat.[2]
Sumber
Enzim beta-amilase banyak ditemukan pada tanaman tingkat tinggi, seperti gandum, ubi, dan kacang kedelai.[2] Di samping itu, beta-amilase juga dapat ditemui pada beberapa mikroorganisme, antara lain Pseudomonas, Bacillus, Streptococcus, dan Clostridium thermosulfurigenes.[2] Enzim yang berasal dari C. thermosulfurigenes umumnya lebih disukai karena memiliki toleransi suhu dan pH yang lebih tinggi.[3]
Referensi
- ^ Henrissat B, Bairoch A. 1996. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases. Biochem J 316:695–696.
- ^ a b c d e f g Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 24. ISBN 978-1-4020-5376-4
- ^ Shen GJ, Saha BC, Lee YE, Bhatnagar L, Zeikus JG. 1988. Purification and characterization of a novel thermostable alpha-amylase from Clostridium thermosulphurogenes. Biochem J 254: 835–840.