Disulfida: Perbedaan antara revisi
k Bot: Perubahan kosmetika |
k →Sifat: bentuk baku |
||
| Baris 15: | Baris 15: | ||
=== Sifat === |
=== Sifat === |
||
Ikatan disulfida bersifat kuat, dengan [[energi disosiasi ikatan]] yang khas sebesar 60 kkal/mol (251 kJ mol<sup>−1</sup>). Namun, karena ikatan ini 40% lebih lemah dibanding [[ikatan karbon-karbon|ikatan C−C]] dan [[ikatan karbon-hidrogen|C−H]], ikatan disulfida |
Ikatan disulfida bersifat kuat, dengan [[energi disosiasi ikatan]] yang khas sebesar 60 kkal/mol (251 kJ mol<sup>−1</sup>). Namun, karena ikatan ini 40% lebih lemah dibanding [[ikatan karbon-karbon|ikatan C−C]] dan [[ikatan karbon-hidrogen|C−H]], ikatan disulfida sering kali merupakan "mata rantai lemah" di banyak molekul. Lebih lanjut, mencerminkan [[polarisasi]] dari belerang divalen, ikatan S−S rentan terhadap pemotongan oleh pereaksi polar, baik [[elektrofil]] dan terutama [[nukleofil]] (Nu):<ref>{{cite book|first=R. J.|last=Cremlyn|title=An Introduction to Organosulfur Chemistry|publisher=John Wiley and Sons|location=Chichester|date=1996|ISBN=0-471-95512-4}}</ref> |
||
:RS−SR + Nu<sup>−</sup> → RS−Nu + RS<sup>−</sup> |
:RS−SR + Nu<sup>−</sup> → RS−Nu + RS<sup>−</sup> |
||
Revisi per 20 Maret 2020 14.09
Dalam kimia, suatu disulfida merujuk pada gugus fungsional dengan struktur R−S−S−R′. Ikatan ini disebut pula ikatan-SS atau terkadang disebut sebagai suatu jembatan disulfida dan biasanya berasal dari penggabungan dua gugus tiol. Dalam biologi, jembatan disulfida yang terbentuk antara gugus tiol dalam dua residu sistein merupakan komponen penting dalam struktur sekunder dan tersier pada protein. Hubungan ini disebut sebagai persulfida, analog dengan peroksidanya (R−O−O−R′), namun istilah ini jarang digunakan, kecuali bila merujuk pada hidrodisulfida (senyawa R−S−S−H).[1]
Dalam kimia anorganik disulfida biasanya merujuk pada anion terkait S2−2 (−S−S−), sebagai contoh dalam disulfur diklorida.[2]
Disulfida organik
 |
 |
 |
 |
 |
"fool's gold" |
suatu senyawa kimia industri yang umum |
pengikat silang dalam berbagai protein |
suatu vitamin |
suatu disulfida organik yang umum |
Disulfida simetris adalah senyawa dengan rumus kimia R2S2. Kebanyakan disulfida terdapat dalam kimia organosulfur merupakan disulfida simetris. Sementara itu disulfida tak simetris (disebut pula heterodisulfida) adalah senyawa dengan rumus RSSR'. Keberadaan jenis sulfida ini agak jarang, namun kebanyakan disulfida di alam adalah tak simetris.[3]
Sifat
Ikatan disulfida bersifat kuat, dengan energi disosiasi ikatan yang khas sebesar 60 kkal/mol (251 kJ mol−1). Namun, karena ikatan ini 40% lebih lemah dibanding ikatan C−C dan C−H, ikatan disulfida sering kali merupakan "mata rantai lemah" di banyak molekul. Lebih lanjut, mencerminkan polarisasi dari belerang divalen, ikatan S−S rentan terhadap pemotongan oleh pereaksi polar, baik elektrofil dan terutama nukleofil (Nu):[4]
- RS−SR + Nu− → RS−Nu + RS−
Disulfida di mana kedua gugus R adalah sama disebut simetris, contohnya adalah difenil disulfida dan dimetil disulfida. Ketika kedua gugus R tidak identik, senyawa dikatakan disulfida asimetris atau campuran.[5]
Sintesis
Ikatan disulfida biasanya terbentuk dari oksidasi gugus sulfhidril (−SH), khususnya dalam konteks biologi.[6]
- 2 RSH
RS−SR + 2 H+ + 2 e−
Sintesis disulfida tak simetris (heterodisulfida)
Banyak metode khusus telah dikembangkan untuk membentuk disulfida yang tidak simetris. Pereaksi yang menghasilkan "RS+" yang setara bereaksi dengan tiol untuk menghasilkan disulfida asimetris:[6]
- RSH + R′SNR″2 → RS−SR′ + HNR″2
di mana R″2N adalah gugus ftalimido. Garam Bunte, turunan dari jenis RSSO3–Na+ juga digunakan untuk menghasilkan disulfida yang tidak simetris:[7]
- Na[O3S2R] + NaSR' → RSSR' + Na2SO3
Dalam industri
Ikatan disulfida dan polisulfida adalah gugus pengikat silang yang dihasilkan dari vulkanisasi dari karet. Dalam analogi dengan peran disulfida dalam protein, ikatan S−S dalam karet adalah pengikat silang, dan sangat mempengaruhi reologi materi.[8]
Referensi
- ^ Jia Pan & Kate S. Carroll (2013). "Persulfide Reactivity in the Detection of Protein S-Sulfhydration". ACS Chem. Biol. 8 (6): 1110–1116. doi:10.1021/cb4001052.
- ^ Barrow, Gordon M. (1955). "The Infrared Spectrum of Sulfur Dichloride". J. Phys. Chem. (dalam bahasa Inggris). 59 (9): 987–988. doi:10.1021/j150531a042.
- ^ Jaouhari, R., Besheya, T., McKie, J.H.; et al. (1995). "Synthesis of asymmetric disulfides as potential alternative substrates for trypanothione reductase and glutathione reductase: Part 2". Amino Acids. 9 (343). doi:10.1007/BF00807271.
- ^ Cremlyn, R. J. (1996). An Introduction to Organosulfur Chemistry. Chichester: John Wiley and Sons. ISBN 0-471-95512-4.
- ^ Sevier, C. S.; Kaiser, C. A. (2002). "Formation and transfer of disulphide bonds in living cells". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 3 (11): 836–847. doi:10.1038/nrm954. PMID 12415301.
- ^ a b Witt, D. (2008). "Recent developments in disulfide bond formation". Synthesis. 2008 (16): 2491–2509. doi:10.1055/s-2008-1067188.
- ^ M. E. Alonso and H. Aragona (1978). "Sulfide Synthesis in Preparation of Unsymmetrical Dialkyl Disulfides: Sec-butyl Isopropyl Disulfide". Org. Synth. 58: 147. doi:10.15227/orgsyn.058.0147.
- ^ B. A. Dogadkin (1958). "The mechanism of vulcanization and the action of accelerators". Journal of Polymer Science. doi:10.1002/pol.1958.1203012128.
Bacaan lebih lanjut
- Sela, M.; Lifson, S. (1959). "The reformation of disulfide bridges in proteins". Biochimica et Biophysica Acta. 36 (2): 471–478. doi:10.1016/0006-3002(59)90188-X. PMID 14444674.
- Stark, G. R.; Stern, K.; Atala, A.; Yoo, J. (1977). "Cleavage at cysteine after cyanylation". Methods in Enzymology. 47 (2): 129–132. doi:10.1016/j.ymeth.2008.09.005. PMID 927170.
- Thornton, J. M. (1981). "Disulphide bridges in globular proteins". Journal of Molecular Biology. 151 (2): 261–287. doi:10.1016/0022-2836(81)90515-5. PMID 7338898.
- Thannhauser, T. W.; Konishi, Y.; Scheraga, H. A. (1984). "Sensitive quantitative analysis of disulfide bonds in polypeptides and proteins". Analytical Biochemistry. 138 (1): 181–188. doi:10.1016/0003-2697(84)90786-3. PMID 6547275.
- Wu, J.; Watson, J. T. (1998). "Optimization of the cleavage reaction for cyanylated cysteinyl proteins for efficient and simplified mass mapping". Analytical Biochemistry. 258 (2): 268–276. doi:10.1006/abio.1998.2596. PMID 9570840.
- Futami, J.; Tada, H.; Seno, M.; Ishikami, S.; Yamada, H. (2000). "Stabilization of human RNAse 1 by introduction of a disulfide bond between residues 4 and 118". Journal of Biochemistry. 128 (2): 245–250. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022747. PMID 10920260.
- Wittenberg, G.; Danon, A. (2008). "Disulfide bond formation in chloroplasts: Formation of disulfide bonds in signaling chloroplast proteins". Plant Science. 175 (4): 459–466. doi:10.1016/j.plantsci.2008.05.011.
- Kadokura, Hiroshi; Katzen, Federico; Beckwith, Jon (2003). "Protein Disulfide Bond Formation in Prokaryotes". Annual Review of Biochemistry. 72 (1): 111–135. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161459. PMID 12524212.
- Tu, B. P.; Weissman, J. S. (2004). "Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences". The Journal of Cell Biology. 164 (3): 341–346. doi:10.1083/jcb.200311055. PMC 2172237
. PMID 14757749. - Ellgaard, Lars; Ruddock, Lloyd W. (2005). "The human protein disulphide isomerase family: substrate interactions and functional properties". EMBO Reports. 6 (1): 28–32. doi:10.1038/sj.embor.7400311. PMC 1299221 . PMID 15643448.
